Žmogaus limfinė sistema atlieka daugybę svarbių apsauginių funkcijų, kurios neleidžia vystytis patogeniniams mikroorganizmams ar virusams skystoje terpėje, ląstelėse ir audiniuose. B-limfocitai yra atsakingi už humoralinį imunitetą, kurie, toliau bręsdami, sintezuoja imunoglobulinus (Ig). Šių medžiagų struktūra leidžia rasti, pažymėti ir sunaikinti į organizmą patekusius antigenus. Kokios yra molekulių savybės?
Plazmos elementai
Visos žmogaus kūno limfinės ląstelės yra suskirstytos į dvi dideles grupes: T-limfocitus ir B-limfocitus. Pirmieji yra atsakingi už ląstelinį imunitetą, sugeria antigenus fagocitozės procese. Pastarųjų užduotis yra susintetinti specifinius antikūnus – humoralinį imunitetą.
B-limfocitai nustatomi antriniuose limfoidiniuose organuose (limfmazgiuose, blužnyje), tada sudaro plazmos ląstelių populiaciją, kuri dar vadinama plazmos ląstelėmis. Jie toliau migruoja į raudonuosius kaulų čiulpus, gleivines ir audinius.
Plazmocitai pasiekia didelius dydžius (iki 20 mikronų), dažosi bazofiliškai, t.y. purpurine spalva dažų pagalba. Centreiš šių ląstelių yra didelis branduolys su būdingais heterochromatino gumuliukais, primenančiais rato stipinus.
Citoplazma nusidažo šviesiau nei branduolys. Jame yra galingas transporto centras, susidedantis iš endoplazminio tinklo ir Golgi aparato. AH yra gana stipriai išvystyta, sudarydama vadinamąjį šviesos kameros kiemą.
Visos šios struktūros yra skirtos antikūnų, atsakingų už humoralinį imunitetą, sintezei. Imunoglobulino molekulės struktūra turi savo ypatybes, todėl svarbu laipsniškas ir kokybiškas šių struktūrų brendimas sintezės procese.
Tiesą sakant, dėl to buvo sukurtas toks tankus EPS ir Golgi aparato tinklas. Be to, plazmos ląstelių genetinis aparatas, uždarytas branduolyje, daugiausia skirtas antikūnų b altymų sintezei. Brandžios plazmos ląstelės yra didelio ryžto pavyzdys, todėl jos retai dalijasi.
Imunoglobulino antikūnų struktūra
Šios labai specializuotos molekulės yra glikoproteinai, nes jose yra b altymų ir angliavandenių dalių. Mus domina imunoglobulinų skeletas.
Molekulę sudaro 4 peptidinės grandinės: dvi sunkiosios (H grandinės) ir dvi lengvosios (L grandinės). Jie jungiasi vienas su kitu disulfidiniais ryšiais, todėl galime stebėti molekulės formą, panašią į timpa.
Imunoglobulinų struktūra yra skirta prisijungti prie antigenų naudojant specifinius Fab fragmentus. Laisvuose „timpatės“galuose kiekvieną tokį regioną sudaro du kintamieji domenai: vienas iš sunkiųjų irvienas iš šviesos grandinės. Nuolatiniai domenai tarnauja kaip pastoliai (3 ant kiekvienos sunkiosios ir po vieną ant lengvųjų grandinių).
Imunoglobulino kintamų galų mobilumą užtikrina vyrių sritis toje vietoje, kur tarp dviejų H grandinių susidaro disulfidinė jungtis. Tai labai supaprastina antigeno ir antikūno sąveikos procesą.
Trečias molekulės galas, kuris nesąveikauja su svetimomis molekulėmis, lieka neįvertintas. Jis vadinamas Fc regionu ir yra atsakingas už imunoglobulino prijungimą prie plazmos ląstelių ir kitų ląstelių membranų. Beje, lengvosios grandinės gali būti dviejų tipų: kappa (κ) ir lambda (λ). Juos jungia disulfidiniai ryšiai. Taip pat yra penkių tipų sunkiosios grandinės, pagal kurias skirstomi skirtingi imunoglobulinų tipai. Tai yra α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gama) Μ-(mu) grandinės.
Kai kurie antikūnai gali sudaryti polimerines struktūras, kurias stabilizuoja papildomi J-peptidai. Taip susidaro tam tikro tipo Ig dimerai, trimeriai, tetramerai arba pentomerai.
Kita papildoma S grandinė būdinga sekreciniams imunoglobulinams, kurių struktūra ir biochemija leidžia jiems veikti burnos ar žarnyno gleivinėse. Ši papildoma grandinė neleidžia natūraliems fermentams skaidyti antikūnų molekulių.
Imunoglobulinų struktūra ir klasės
Antikūnų įvairovė mūsų organizme lemia humoralinio imuniteto funkcijų kintamumą. Kiekviena Ig klasėturi savo išskirtinių savybių, pagal kurias nesunku atspėti jų vaidmenį imuninėje sistemoje.
Imunoglobulinų struktūra ir funkcijos tiesiogiai priklauso vienas nuo kito. Molekuliniu lygmeniu jie skiriasi sunkiosios grandinės aminorūgščių seka, kurios tipus jau minėjome. Todėl yra 5 imunoglobulinų tipai: IgG, IgA, IgE, IgM ir IgD.
Imunoglobulino G savybės
IgG nesudaro polimerų ir neintegruojasi į ląstelių membranas. Gama sunkiosios grandinės buvimas buvo atskleistas molekulių sudėtyje.
Šios klasės išskirtinis bruožas yra tai, kad tik šie antikūnai gali prasiskverbti pro placentos barjerą ir suformuoti imuninę vaisiaus apsaugą.
IgG sudaro 70-80% visų serumo antikūnų, todėl molekulės lengvai aptinkamos laboratoriniais metodais. Vidutinis šios klasės kiekis kraujyje yra 12 g/l, o šis rodiklis paprastai pasiekiamas sulaukus 12 metų.
Imunoglobulino G struktūra leidžia atlikti šias funkcijas:
- Detoksikacija.
- Antigenų oponizavimas.
- Pradedama komplemento sukelta citolizė.
- Antigeno pateikimas žudikų ląstelėms.
- Naujagimio imuniteto užtikrinimas.
Imunoglobulinas A: savybės ir funkcijos
Šios klasės antikūnai būna dviejų formų: serumo ir sekrecinio.
Kraujo serume IgA sudaro 10-15% visų antikūnų, o jo vidutinis kiekisiki 10 metų yra 2,5 g/l.
Mus labiau domina sekrecinė imunoglobulino A forma, nes apie 60 % šios klasės antikūnų molekulių yra susitelkusios organizmo gleivinėse.
Imunoglobulino A struktūra taip pat išsiskiria savo kintamumu dėl J-peptido, kuris gali dalyvauti formuojant dimerus, trimerus arba tetramerus. Dėl šios priežasties vienas toks antikūnų kompleksas gali surišti daug antigenų.
Susidarant IgA, prie molekulės prisijungia kitas komponentas – S b altymas. Pagrindinė jo užduotis – apsaugoti visą kompleksą nuo destruktyvaus fermentų ir kitų žmogaus limfinės sistemos ląstelių veikimo.
Imunoglobulinas A randamas virškinamojo trakto, Urogenitalinės sistemos ir kvėpavimo takų gleivinėse. IgA molekulės apgaubia antigenines daleles, taip užkertant kelią jų prilipimui prie tuščiavidurių organų sienelių.
Šios klasės antikūnų funkcijos yra tokios:
- Antigenų neutralizavimas.
- Pirmasis barjeras tarp visų humoralinio imuniteto molekulių.
- Opsonizuokite ir pažymėkite antigenus.
Imunoglobulinas M
IgM klasės atstovai išsiskiria dideliais molekuliniais dydžiais, nes jų kompleksai yra pentamerai. Visą struktūrą palaiko J b altymas, o molekulės pagrindas yra sunkiosios nu tipo grandinės.
Pentamerinė struktūra būdinga šio imunoglobulino sekrecinei formai, tačiau yra ir monomerų. Pastarieji tvirtinami prie membranųB-limfocitai, padedantys ląstelėms aptikti patogeninius elementus kūno skysčiuose.
Kraujo serume IgM yra tik 5-10%, o jo kiekis vidutiniškai neviršija 1 g/l. Šios klasės antikūnai yra seniausi evoliuciniu požiūriu ir juos sintetina tik B limfocitai ir jų pirmtakai (plazmocitai to nepajėgūs).
Antikūnų M skaičius naujagimiams didėja, nes. tai yra intensyvios IgG sekrecijos veiksnys. Toks stimuliavimas teigiamai veikia kūdikio imuniteto formavimąsi.
Imunoglobulino M struktūra neleidžia jam pereiti placentos barjerų, todėl šių antikūnų aptikimas vaisiaus skysčiuose tampa signalu apie medžiagų apykaitos mechanizmų pažeidimą, infekciją ar placentos defektą.
IgM funkcijos:
- Neutralizacija.
- Opsonizacija.
- Nuo komplemento priklausomos citolizės aktyvinimas.
- Naujagimio imuniteto formavimas.
Imunoglobulino D savybės
Šis antikūnų tipas buvo mažai ištirtas, todėl jų vaidmuo organizme nėra visiškai suprantamas. IgD atsiranda tik monomerų pavidalu; kraujo serume šios molekulės sudaro ne daugiau kaip 0,2 % visų antikūnų (0,03 g/l).
Pagrindinė imunoglobulino D funkcija yra įsisavinimas B limfocitų membranoje, tačiau tik 15 % visos šių ląstelių populiacijos turi IgD. Antikūnai prijungiami naudojant molekulės Fc galą, o sunkiosios grandinės priklauso delta klasei.
Struktūra ir funkcijosimunoglobulinas E
Ši klasė sudaro nedidelę visų serumo antikūnų dalį (0,00025 %). IgE, taip pat žinomas kaip reagin, yra labai citofiliškas: šių imunoglobulinų monomerai yra prijungti prie putliųjų ląstelių ir bazofilų membranų. Dėl to IgE veikia histamino gamybą, o tai sukelia uždegiminių reakcijų vystymąsi.
Epsilono tipo sunkiosios grandinės yra imunoglobulino E struktūroje.
Dėl mažo kiekio šiuos antikūnus labai sunku aptikti laboratoriniais metodais kraujo serume. Padidėjęs IgE yra svarbus diagnostinis alerginių reakcijų požymis.
Išvados
Imunoglobulinų struktūra tiesiogiai veikia jų funkcijas organizme. Humorinis imunitetas vaidina svarbų vaidmenį palaikant homeostazę, todėl visi antikūnai turi veikti aiškiai ir sklandžiai.
Visų Ig klasių turinys yra griežtai apibrėžtas žmonėms. Bet kokie laboratorijoje užfiksuoti pokyčiai gali būti patologinių procesų vystymosi priežastis. Tai gydytojai naudoja savo praktikoje.
