B altymai: struktūra ir funkcijos. B altymų savybės

2024 Autorius: Angel Austin | [email protected]. Paskutinį kartą keistas: 2023-12-17 05:34

Kaip žinote, b altymai yra gyvybės mūsų planetoje pagrindas. Remiantis Oparin-Haldane teorija, būtent koacervato lašas, susidedantis iš peptidų molekulių, tapo gyvų būtybių gimimo pagrindu. Tai nekelia abejonių, nes bet kurio biomasės atstovo vidinės sudėties analizė rodo, kad šių medžiagų yra visame kame: augaluose, gyvūnuose, mikroorganizmuose, grybuose, virusuose. Be to, jie yra labai įvairūs ir stambiamolekuliniai.

Šios struktūros turi keturis pavadinimus, jie visi yra sinonimai:

• b altymai;
• b altymai;
• polipeptidai;
• peptidai.

B altymų molekulės

Jų skaičius tikrai nesuskaičiuojamas. Be to, visas b altymų molekules galima suskirstyti į dvi dideles grupes:

• paprasta – susideda tik iš aminorūgščių sekų, sujungtų peptidiniais ryšiais;
• kompleksas – b altymo struktūrai ir struktūrai būdingos papildomos protolitinės (protezinės) grupės, dar vadinamos kofaktoriais.

Tuo pat metu sudėtingos molekulės taip pat turi savo klasifikaciją.

Sudėtingų peptidų gradacija

1. Glikoproteinai yra glaudžiai susiję b altymų ir angliavandenių junginiai. į molekulės struktūrąprotezinės mukopolisacharidų grupės yra susipynusios.
2. Lipoproteinai yra sudėtingas b altymų ir lipidų junginys.
3. Metaloproteinai – metalų jonai (geležies, mangano, vario ir kiti) veikia kaip protezų grupė.
4. Nukleoproteinai – b altymų ir nukleorūgščių (DNR, RNR) ryšys.
5. Fosfoproteinai – b altymo ir ortofosforo rūgšties liekanos konformacija.
6. Chromoproteinai – labai panašūs į metaloproteinus, tačiau elementas, kuris yra protezų grupės dalis, yra vientisas spalvotas kompleksas (raudona – hemoglobinas, žalia – chlorofilas ir pan.).

Kiekviena nagrinėjama grupė turi skirtingą b altymų struktūrą ir savybes. Jų atliekamos funkcijos taip pat skiriasi priklausomai nuo molekulės tipo.

Cheminė b altymų struktūra

Šiuo požiūriu b altymai yra ilga, masyvi aminorūgščių liekanų grandinė, sujungta specifiniais ryšiais, vadinamais peptidiniais ryšiais. Iš šoninių rūgščių struktūrų išsiskiria šakos – radikalai. Šią molekulės struktūrą XXI amžiaus pradžioje atrado E. Fischeris.

Vėliau b altymai, b altymų struktūra ir funkcijos buvo tiriami išsamiau. Tapo aišku, kad yra tik 20 aminorūgščių, kurios sudaro peptido struktūrą, tačiau jas galima derinti įvairiais būdais. Taigi polipeptidų struktūrų įvairovė. Be to, gyvavimo ir savo funkcijų procese b altymai gali patirti daugybę cheminių transformacijų. Dėl to jie keičia struktūrą ir visiškai naująryšio tipas.

Norėdami nutraukti peptidinį ryšį, tai yra, kad suardytumėte b altymą, grandinių struktūrą, reikia pasirinkti labai atšiaurias sąlygas (aukštos temperatūros, rūgščių ar šarmų veikimas, katalizatorius). Taip yra dėl didelio kovalentinių ryšių stiprumo molekulėje, būtent peptidinėje grupėje.

B altymų struktūros nustatymas laboratorijoje atliekamas naudojant biureto reakciją – polipeptidą veikiant šviežiai nusodintu vario (II) hidroksidu. Peptidų grupės ir vario jono kompleksas suteikia ryškiai violetinę spalvą.

Yra keturios pagrindinės struktūrinės organizacijos, kurių kiekviena turi savo struktūrines b altymų savybes.

Organizavimo lygiai: pirminė struktūra

Kaip minėta aukščiau, peptidas yra aminorūgščių liekanų seka su inkliuzais, kofermentais arba be jų. Taigi pirminis pavadinimas yra tokia molekulės struktūra, kuri yra natūrali, natūrali, yra tikrai aminorūgštys, sujungtos peptidiniais ryšiais, ir nieko daugiau. Tai yra linijinės struktūros polipeptidas. Kartu tokio plano b altymų struktūrinės ypatybės yra tokios, kad toks rūgščių derinys yra lemiamas b altymo molekulės funkcijų atlikimui. Dėl šių savybių galima ne tik identifikuoti peptidą, bet ir numatyti visiškai naujo, dar neatrasto, savybes bei vaidmenį. Natūralios pirminės struktūros peptidų pavyzdžiai yra insulinas, pepsinas, chimotripsinas ir kiti.

Antrinė konformacija

Šios kategorijos b altymų struktūra ir savybės šiek tiek keičiasi. Tokia struktūra gali susidaryti iš pradžių iš gamtos arba veikiant pirminei kietai hidrolizei, temperatūrai ar kitoms sąlygoms.

Ši konstrukcija turi tris atmainas:

1. Lygios, įprastos, stereoreguliarios ritės, pagamintos iš aminorūgščių liekanų, kurios sukasi aplink pagrindinę jungties ašį. Jas laiko kartu tik vandeniliniai ryšiai, atsirandantys tarp vienos peptidų grupės deguonies ir kitos vandenilio. Be to, struktūra laikoma teisinga dėl to, kad posūkiai tolygiai kartojami kas 4 nuorodas. Tokia konstrukcija gali būti kairiarankė arba dešiniarankė. Tačiau daugumoje žinomų b altymų vyrauja dešinėn sukantis izomeras. Tokios konformacijos vadinamos alfa struktūromis.
2. Tokio tipo b altymų sudėtis ir struktūra skiriasi nuo ankstesniųjų tuo, kad vandenilio ryšiai susidaro ne tarp likučių, stovinčių greta vienoje molekulės pusėje, o tarp žymiai nutolusių ir pakankamai didelis atstumas. Dėl šios priežasties visa struktūra yra kelių banguotų, serpentininių polipeptidinių grandinių pavidalu. Yra viena savybė, kurią turi pasižymėti b altymas. Aminorūgščių struktūra šakose turėtų būti kuo trumpesnė, pavyzdžiui, glicino ar alanino. Šio tipo antrinė konformacija vadinama beta lakštais, nes jie gali sulipti ir sudaryti bendrą struktūrą.
3. Biologija reiškia trečiąjį b altymų struktūros tipą kaipsudėtingi, išsibarstę, netvarkingi fragmentai, kurie neturi stereotaisyklingumo ir gali keisti struktūrą veikiant išorinėms sąlygoms.

Natūraliai susidarančių b altymų pavyzdžių nenustatyta.

Aukštasis mokslas

Tai gana sudėtinga konformacija, vadinama „globule“. Kas yra toks b altymas? Jo struktūra paremta antrine struktūra, tačiau atsiranda naujų sąveikos tipų tarp grupuočių atomų ir visa molekulė tarsi susilanksto, taip sutelkiant dėmesį į tai, kad hidrofilinės grupės yra nukreiptos rutuliuko viduje, o hidrofobinės grupės. yra nukreipti į išorę.

Tai paaiškina b altymo molekulės krūvį koloidiniuose vandens tirpaluose. Kokių tipų sąveikos yra?

1. Vandenilinės jungtys – lieka nepakitusios tarp tų pačių dalių kaip ir antrinėje struktūroje.
2. Hidrofobinė (hidrofilinė) sąveika – atsiranda, kai polipeptidas ištirpsta vandenyje.
3. Joninė trauka – susidaro tarp priešingai įkrautų aminorūgščių liekanų grupių (radikalų).
4. Kovalentinė sąveika – gali susidaryti tarp konkrečių rūgščių vietų – cisteino molekulių, tiksliau, jų uodegų.

Taigi, tretinės struktūros b altymų sudėtį ir struktūrą galima apibūdinti kaip polipeptidines grandines, sulankstytas į rutuliukus, išlaikančias ir stabilizuojančias jų konformaciją dėl įvairių tipų cheminių sąveikų. Tokių peptidų pavyzdžiai:fosfoglicerato kenazė, tRNR, alfa-keratinas, šilko fibroinas ir kt.

Ketvirtinė struktūra

Tai viena iš sudėtingiausių b altymų suformuotų rutuliukų. Tokio tipo b altymų struktūra ir funkcijos yra labai įvairiapusės ir specifinės.

Kokia tai konformacija? Tai kelios (kai kuriais atvejais dešimtys) didelių ir mažų polipeptidinių grandinių, kurios susidaro nepriklausomai viena nuo kitos. Bet tada dėl tų pačių sąveikų, kurias laikėme tretinei struktūrai, visi šie peptidai susisuka ir susipina vienas su kitu. Tokiu būdu gaunami sudėtingi konformaciniai rutuliukai, kuriuose gali būti metalų atomų, lipidų grupių, angliavandenių grupių. Tokių b altymų pavyzdžiai: DNR polimerazė, tabako viruso b altymo apvalkalas, hemoglobinas ir kt.

Visos mūsų svarstomos peptidinės struktūros laboratorijoje turi savo identifikavimo metodus, pagrįstus šiuolaikinėmis chromatografijos, centrifugavimo, elektroninės ir optinės mikroskopijos bei aukštųjų kompiuterinių technologijų panaudojimo galimybėmis.

Atliktos funkcijos

B altymų struktūra ir funkcijos yra glaudžiai susijusios viena su kita. Tai yra, kiekvienas peptidas atlieka tam tikrą, unikalų ir specifinį vaidmenį. Yra ir tokių, kurie vienoje gyvoje ląstelėje vienu metu sugeba atlikti kelias reikšmingas operacijas. Tačiau galima apibendrintai išreikšti pagrindines b altymų molekulių funkcijas gyvų būtybių organizmuose:

1. Judėjimo palaikymas. Vienaląsčiai organizmai, arba organelės, arba kai kurietipų ląstelės gali judėti, susitraukti, pasislinkti. Tai suteikia b altymai, kurie yra jų motorinio aparato struktūros dalis: blakstienos, žvyneliai, citoplazminė membrana. Jei kalbėtume apie ląsteles, kurios negali judėti, tai b altymai gali prisidėti prie jų susitraukimo (raumenų miozinas).
2. Maitinimo arba rezervo funkcija. Tai b altymų molekulių kaupimasis augalų kiaušiniuose, embrionuose ir sėklose, siekiant toliau papildyti trūkstamas maistines medžiagas. Skaldami peptidai suteikia aminorūgščių ir biologiškai aktyvių medžiagų, kurios būtinos normaliam gyvų organizmų vystymuisi.
3. Energijos funkcija. Be angliavandenių, jėgų organizmui gali suteikti ir b altymai. Suskaidžius 1 g peptido, adenozino trifosfato (ATP) pavidalu išsiskiria 17,6 kJ naudingos energijos, kuri išleidžiama gyvybiniams procesams.
4. Signalo ir reguliavimo funkcija. Jį sudaro kruopšti vykstančių procesų kontrolė ir signalų perdavimas iš ląstelių į audinius, iš jų į organus, iš pastarųjų į sistemas ir pan. Tipiškas pavyzdys yra insulinas, kuris griežtai fiksuoja gliukozės kiekį kraujyje.
5. Receptoriaus funkcija. Tai atliekama keičiant peptido konformaciją vienoje membranos pusėje, o kitą galą įtraukiant į restruktūrizavimą. Tuo pačiu metu perduodamas signalas ir reikalinga informacija. Dažniausiai tokie b altymai yra įmontuoti į ląstelių citoplazmines membranas ir griežtai kontroliuoja visas per ją praeinančias medžiagas. Taip pat pranešti apiecheminiai ir fiziniai aplinkos pokyčiai.
6. Peptidų transportavimo funkcija. Jį atlieka kanalo b altymai ir nešikliai. Jų vaidmuo akivaizdus – reikiamų molekulių transportavimas į mažos koncentracijos vietas iš dalių, kuriose yra didelė. Tipiškas pavyzdys yra deguonies ir anglies dioksido pernešimas per organus ir audinius b altymu hemoglobinu. Jie taip pat atlieka mažos molekulinės masės junginių tiekimą per ląstelės membraną viduje.
7. Struktūrinė funkcija. Vienas iš svarbiausių iš tų, kuriuos atlieka b altymai. Visų ląstelių, jų organelių struktūrą užtikrina būtent peptidai. Jie, kaip ir rėmas, nustato formą ir struktūrą. Be to, jie ją palaiko ir prireikus modifikuoja. Todėl, kad visi gyvi organizmai augtų ir vystytųsi, jiems reikia b altymų. Šie peptidai apima elastiną, tubuliną, kolageną, aktiną, keratiną ir kitus.
8. Katalizinė funkcija. Fermentai tai daro. Daugybė ir įvairių, jie pagreitina visas chemines ir biochemines reakcijas organizme. Be jų dalyvavimo, paprastas obuolys skrandyje gali būti virškinamas tik per dvi dienas ir yra didelė tikimybė, kad jis supūs. Veikiant katalazei, peroksidazei ir kitiems fermentams, šis procesas trunka dvi valandas. Apskritai, būtent dėl šio b altymų vaidmens vyksta anabolizmas ir katabolizmas, ty plastinė ir energijos apykaita.

Apsauginis vaidmuo

Yra kelių rūšių grėsmės, nuo kurių b altymai skirti apsaugoti organizmą.

Pirma, cheminė medžiagatrauminių reagentų, dujų, molekulių, įvairaus veikimo spektro medžiagų ataka. Peptidai gali su jais cheminiu būdu sąveikauti, paversdami juos nekenksminga forma arba tiesiog neutralizuodami.

Antra, fizinė grėsmė iš žaizdų – jei pažeidimo vietoje b altymas fibrinogenas laiku nepavirsta į fibriną, tai kraujas nesukrešės, vadinasi, nebus užsikimšimo. Tada, priešingai, jums reikės plazmino peptido, kuris gali ištirpinti krešulį ir atkurti kraujagyslės praeinamumą.

Trečia, grėsmė imunitetui. Imuninę apsaugą formuojančių b altymų struktūra ir reikšmė yra nepaprastai svarbi. Antikūnai, imunoglobulinai, interferonai yra svarbūs ir reikšmingi žmogaus limfinės ir imuninės sistemos elementai. Bet kuri pašalinė dalelė, kenksminga molekulė, negyva ląstelės dalis arba visa struktūra yra nedelsiant tiriami peptidiniu junginiu. Štai kodėl žmogus gali savarankiškai, be vaistų pagalbos kasdien apsisaugoti nuo infekcijų ir paprastų virusų.

Fizikinės savybės

Ląstelės b altymo struktūra yra labai specifinė ir priklauso nuo atliekamos funkcijos. Tačiau visų peptidų fizinės savybės yra panašios ir susiveda į šias charakteristikas.

1. Molekulės svoris yra iki 1 000 000 d altonų.
2. Koloidinės sistemos susidaro vandeniniame tirpale. Ten struktūra įgauna krūvį, kuris gali skirtis priklausomai nuo aplinkos rūgštingumo.
3. Paveikti atšiaurių sąlygų (švitinimo, rūgšties ar šarmo, temperatūros ir pan.), jie gali pereiti į kitus konformacijos lygius, t.denatūruoti. Šis procesas yra negrįžtamas 90% atvejų. Tačiau yra ir atvirkštinis poslinkis – renatūracija.

Tai yra pagrindinės peptidų fizinių savybių savybės.