Kiekvienoje gyvoje ląstelėje vyksta daug cheminių reakcijų. Fermentai (fermentai) – tai b altymai, turintys ypatingas ir itin svarbias funkcijas. Jie vadinami biokatalizatoriais. Pagrindinė b altymų fermentų funkcija organizme yra pagreitinti biochemines reakcijas. Pradiniai reagentai, kurių sąveiką katalizuoja šios molekulės, vadinami substratais, o galutiniai junginiai – produktais.
Gamtoje fermentų b altymai veikia tik gyvose sistemose. Tačiau šiuolaikinėje biotechnologijoje, klinikinėje diagnostikoje, farmacijoje ir medicinoje naudojami išgryninti fermentai ar jų kompleksai bei papildomi komponentai, būtini sistemos veikimui ir duomenų vizualizavimui tyrėjui.
Biologinė fermentų reikšmė ir savybės
Be šių molekulių gyvas organizmas negalėtų funkcionuoti. Visi gyvybės procesai veikia harmoningai fermentų dėka. Pagrindinė fermentų b altymų funkcija organizme – reguliuoti medžiagų apykaitą. Be jų normali medžiagų apykaita neįmanoma. Molekulinį aktyvumą reguliuojaaktyvatoriai (induktoriai) arba inhibitoriai. Kontrolė veikia skirtinguose b altymų sintezės lygiuose. Jis taip pat „veikia“baigtos molekulės atžvilgiu.
Pagrindinė b altymų fermentų savybė yra specifiškumas tam tikram substratui. Ir, atitinkamai, gebėjimas katalizuoti tik vieną ar rečiau keletą reakcijų. Paprastai tokie procesai yra grįžtami. Vienas fermentas yra atsakingas už abi funkcijas. Bet tai dar ne viskas.
Fermentų b altymų vaidmuo yra esminis. Be jų biocheminės reakcijos nevyksta. Dėl fermentų veikimo reagentai gali įveikti aktyvacijos barjerą be didelių energijos sąnaudų. Kūne jokiu būdu negalima šildyti temperatūros virš 100 °C arba naudoti agresyvius komponentus, pavyzdžiui, chemijos laboratorijoje. Fermento b altymas jungiasi prie substrato. Susietoje būsenoje modifikacija įvyksta vėliau išleidžiant pastarąjį. Taip veikia visi cheminėje sintezėje naudojami katalizatoriai.
Kokie yra fermento b altymo molekulės organizavimo lygiai?
Paprastai šios molekulės turi tretinę (globulė) arba ketvirtinę (kelios sujungtos globulės) b altymų struktūrą. Pirma, jie sintetinami linijine forma. Ir tada jie sulankstomi į reikiamą struktūrą. Norint užtikrinti aktyvumą, biokatalizatorius turi turėti tam tikrą struktūrą.
Fermentus, kaip ir kitus b altymus, sunaikina karštis, ekstremalios pH vertės, agresyvūs cheminiai junginiai.
Papildomos savybėsfermentai
Tarp jų išskiriamos šios komponentų savybės:
- Stereospecifinis – susidaro tik vienas produktas.
- Regioselektyvumas – cheminės jungties nutraukimas arba grupės modifikavimas tik vienoje padėtyje.
- Chemoselektyvumas – tik vienos reakcijos katalizė.
Darbo ypatybės
Fermentų specifiškumas skiriasi. Tačiau bet kuris fermentas visada yra aktyvus konkrečiam substratui arba panašios struktūros junginių grupei. Neb altyminiai katalizatoriai šios savybės neturi. Specifiškumas matuojamas surišimo konstanta (mol/l), kuri gali siekti 10−10 mol/l. Aktyvaus fermento darbas yra greitas. Viena molekulė katalizuoja nuo tūkstančių iki milijonų operacijų per sekundę. Biocheminių reakcijų pagreičio laipsnis yra žymiai (1000–100000 kartų) didesnis nei įprastų katalizatorių.
Fermentų veikimas pagrįstas keliais mechanizmais. Paprasčiausia sąveika vyksta su viena substrato molekule, po kurios susidaro produktas. Dauguma fermentų gali surišti 2-3 skirtingas molekules, kurios reaguoja. Pavyzdžiui, grupės ar atomo perkėlimas iš vieno junginio į kitą arba dvigubas pakeitimas pagal „ping-pong“principą. Šiose reakcijose vienas substratas paprastai yra prijungtas, o antrasis per funkcinę grupę yra susietas su fermentu.
Fermentų veikimo mechanizmas tiriamas naudojant šiuos metodus:
- Tarpinių ir galutinių produktų apibrėžimai.
- Struktūros geometrijos ir funkcinių grupių, susijusių susubstratas ir užtikrina aukštą reakcijos greitį.
- Fermentų genų mutacija ir jo sintezės bei aktyvumo pokyčių nustatymas.
Aktyvus ir jungiantis centras
Substrato molekulė yra daug mažesnė nei fermento b altymo. Todėl surišimas vyksta dėl nedidelio biokatalizatoriaus funkcinių grupių skaičiaus. Jie sudaro aktyvų centrą, susidedantį iš tam tikro aminorūgščių rinkinio. Sudėtinguose b altymuose struktūroje yra neb altyminio pobūdžio protezinė grupė, kuri taip pat gali būti aktyvaus centro dalis.
Būtina išskirti atskirą fermentų grupę. Jų molekulėje yra kofermento, kuris nuolat jungiasi prie molekulės ir iš jos išsiskiria. Visiškai susiformavęs fermento b altymas vadinamas holofermentu, o pašalinus kofaktorių – apofermentu. Vitaminai, metalai, azotinių bazių dariniai dažnai veikia kaip kofermentai (NAD – nikotinamido adenino dinukleotidas, FAD – flavinadenino dinukleotidas, FMN – flavino mononukleotidas).
Surišimo vieta suteikia substrato specifiškumą. Jo dėka susidaro stabilus substrato-fermento kompleksas. Rutuliuko struktūra sukonstruota taip, kad paviršiuje būtų tam tikro dydžio niša (plyšys arba įdubimas), užtikrinanti substrato surišimą. Ši zona paprastai yra netoli aktyvaus centro. Kai kurie fermentai turi vietas, skirtas prisijungti prie kofaktorių arba metalų jonų.
Išvada
B altymai-Fermentas vaidina svarbų vaidmenį organizme. Tokios medžiagos katalizuoja chemines reakcijas, yra atsakingos už medžiagų apykaitos procesą – medžiagų apykaitą. Bet kurioje gyvoje ląstelėje nuolat vyksta šimtai biocheminių procesų, įskaitant redukcijos reakcijas, skilimą ir junginių sintezę. Medžiagų oksidacija nuolat vyksta, kai išsiskiria daug energijos. Jis, savo ruožtu, išleidžiamas angliavandenių, b altymų, riebalų ir jų kompleksų susidarymui. Skilimo produktai yra būtinų organinių junginių sintezės elementai.
