B altymai yra vienas iš svarbių bet kurios gyvos kūno ląstelės organinių elementų. Jie atlieka daugybę funkcijų: palaiko, signalizuoja, atlieka fermentinius, transportuojančius, struktūrinius, receptorius ir kt. Pirminės, antrinės, tretinės ir ketvirtinės b altymų struktūros tapo svarbiomis evoliucinėmis adaptacijomis. Iš ko sudarytos šios molekulės? Kodėl tokia svarbi teisinga b altymų struktūra kūno ląstelėse?
B altymų struktūriniai komponentai
Bet kurios polipeptidinės grandinės monomerai yra aminorūgštys (AA). Šie mažos molekulinės masės organiniai junginiai yra gana paplitę gamtoje ir gali egzistuoti kaip nepriklausomos molekulės, atliekančios savo funkcijas. Tarp jų yra medžiagų transportavimas, fermentų priėmimas, slopinimas ar aktyvinimas.
Iš viso yra apie 200 biogeninių aminorūgščių, tačiau tik 20 iš jų gali būti b altymų monomerai. Jie lengvai tirpsta vandenyje, turi kristalinę struktūrą, daugelis jų skonis saldus.
C cheminė medžiagaAA požiūriu tai yra molekulės, kuriose būtinai yra dvi funkcinės grupės: -COOH ir -NH2. Šių grupių pagalba aminorūgštys sudaro grandines, kurios jungiasi viena su kita peptidine jungtimi.
Kiekviena iš 20 proteinogeninių aminorūgščių turi savo radikalą, priklausomai nuo kurio skiriasi cheminės savybės. Pagal tokių radikalų sudėtį visi AA skirstomi į kelias grupes.
- Nepolinis: izoleucinas, glicinas, leucinas, valinas, prolinas, alaninas.
- Poliarinis ir neįkrautas: treoninas, metioninas, cisteinas, serinas, glutaminas, asparaginas.
- Aromatiniai: tirozinas, fenilalaninas, triptofanas.
- Poliarinis ir neigiamo krūvio: glutamatas, aspartatas.
- Poliariniai ir teigiamai įkrauti: argininas, histidinas, lizinas.
Bet koks b altymo struktūros organizavimo lygis (pirminis, antrinis, tretinis, ketvirtinis) yra pagrįstas polipeptidine grandine, kurią sudaro AA. Vienintelis skirtumas yra tai, kaip ši seka sulankstoma erdvėje ir kokių cheminių ryšių pagalba išlaikoma ši konformacija.
Pirminė b altymų struktūra
Bet koks b altymas susidaro ant ribosomų – nemembraninių ląstelių organelių, kurios dalyvauja polipeptidinės grandinės sintezėje. Čia aminorūgštys yra sujungtos viena su kita naudojant stiprią peptidinę jungtį, sudarydamos pirminę struktūrą. Tačiau ši pirminė b altymo struktūra labai skiriasi nuo ketvirtinės, todėl būtinas tolesnis molekulės brendimas.
Patinka b altymaielastinas, histonai, glutationas, jau turėdami tokią paprastą struktūrą, geba atlikti savo funkcijas organizme. Daugumos b altymų atveju kitas žingsnis yra sudėtingesnės antrinės konformacijos formavimas.
Antrinė b altymų struktūra
Peptidinių jungčių susidarymas yra pirmasis daugelio b altymų brendimo žingsnis. Kad jie galėtų atlikti savo funkcijas, jų vietinė konformacija turi pasikeisti. Tai pasiekiama naudojant vandenilinius ryšius – trapius, bet tuo pačiu metu daugybę jungčių tarp aminorūgščių molekulių bazinių ir rūgščių centrų.
Taip susidaro antrinė b altymo struktūra, kuri nuo ketvirtinės skiriasi savo surinkimo paprastumu ir vietine konformacija. Pastarasis reiškia, kad transformuojama ne visa grandinė. Vandeniliniai ryšiai gali susidaryti keliose vietose skirtingais atstumais viena nuo kitos, o jų forma taip pat priklauso nuo aminorūgščių tipo ir surinkimo būdo.
Lizocimas ir pepsinas yra antrinės struktūros b altymų atstovai. Pepsinas dalyvauja virškinant, o lizocimas atlieka apsauginę funkciją organizme, naikindamas bakterijų ląstelių sieneles.
Antrinės struktūros ypatybės
Vietinės peptidinės grandinės konformacijos gali skirtis viena nuo kitos. Jau ištirta kelios dešimtys, trys iš jų yra labiausiai paplitusios. Tarp jų yra alfa spiralė, beta sluoksniai ir beta versijos posūkis.
Alfa spiralė –viena iš labiausiai paplitusių daugumos b altymų antrinės struktūros konformacijų. Tai standus strypo rėmas, kurio eiga yra 0,54 nm. Aminorūgščių radikalai nukreipti į išorę
Dešiniarankės spiralės yra dažniausiai pasitaikančios, o kartais galima rasti ir kairiarankių atitikmenų. Formavimo funkciją atlieka vandeniliniai ryšiai, kurie stabilizuoja garbanas. Alfa spiralę sudarančioje grandinėje yra labai mažai prolino ir polinių įkrautų aminorūgščių.
- Beta versijos posūkis yra atskirtas į atskirą struktūrą, nors jį galima pavadinti beta sluoksnio dalimi. Esmė yra peptidinės grandinės lenkimas, kurį palaiko vandenilio ryšiai. Paprastai pačią lenkimo vietą sudaro 4-5 aminorūgštys, tarp kurių būtinas prolino buvimas. Šis AK yra vienintelis, turintis standų ir trumpą skeletą, kuris leidžia jam savarankiškai apsisukti.
- Beta sluoksnis yra aminorūgščių grandinė, kuri sudaro keletą vingių ir stabilizuoja jas vandeniliniais ryšiais. Ši konformacija labai panaši į popieriaus lapą, sulankstytą į akordeoną. Dažniausiai agresyvūs b altymai turi tokią formą, tačiau yra daug išimčių.
Atskirkite lygiagretų ir antiparalelinį beta sluoksnį. Pirmuoju atveju C ir N galai grandinės posūkiuose ir galuose sutampa, o antruoju – ne.
Tretinė struktūra
Daugiau b altymų pakavimo susidaro tretinė struktūra. Ši konformacija stabilizuojama vandenilio, disulfido, hidrofobinių ir joninių ryšių pagalba. Didelis jų skaičius leidžia antrinę struktūrą pasukti į sudėtingesnę.suformuokite ir stabilizuokite.
Atskirkite rutulinius ir fibrilinius b altymus. Rutulinių peptidų molekulė yra sferinės struktūros. Pavyzdžiai: albuminas, globulinas, tretinės struktūros histonai.
Fibriliniai b altymai sudaro stiprias sruogas, kurių ilgis viršija jų plotį. Tokie b altymai dažniausiai atlieka struktūrines ir formuojančias funkcijas. Pavyzdžiai yra fibroinas, keratinas, kolagenas, elastinas.
B altymų struktūra ketvirtinėje molekulės struktūroje
Jei keli rutuliukai susijungia į vieną kompleksą, susidaro vadinamoji ketvirtinė struktūra. Ši konformacija būdinga ne visiems peptidams ir susidaro tada, kai reikia atlikti svarbias ir specifines funkcijas.
Kiekviena sudėtinio b altymo rutuliukas yra atskiras domenas arba protomeras. Bendrai molekulės ketvirtinės struktūros b altymų struktūra vadinama oligomeru.
Paprastai toks b altymas turi keletą stabilių konformacijų, kurios nuolat keičia viena kitą, priklausomai nuo kokių nors išorinių veiksnių įtakos, arba kai reikia atlikti skirtingas funkcijas.
Svarbus skirtumas tarp tretinės ir ketvirtinės b altymo struktūros yra tarpmolekulinės jungtys, kurios yra atsakingos už kelių rutuliukų sujungimą. Visos molekulės centre dažnai yra metalo jonas, kuris tiesiogiai veikia tarpmolekulinių ryšių susidarymą.
Papildomos b altymų struktūros
Ne visada aminorūgščių grandinės pakanka b altymo funkcijoms atlikti. ATDažniausiai prie tokių molekulių jungiasi kitos organinės ir neorganinės prigimties medžiagos. Kadangi ši savybė būdinga didžiulei fermentų skaičiui, sudėtingų b altymų sudėtis paprastai skirstoma į tris dalis:
- Apofermentas yra b altyminė molekulės dalis, kuri yra aminorūgščių seka.
- Kofermentas yra ne b altymas, o organinė dalis. Tai gali būti įvairių tipų lipidai, angliavandeniai ar net nukleino rūgštys. Tai apima biologiškai aktyvių junginių, tarp kurių yra ir vitaminų, atstovus.
- Kofaktorius – neorganinė dalis, kurią daugeliu atvejų sudaro metalo jonai.
B altymų struktūra ketvirtinėje molekulės struktūroje reikalauja kelių skirtingos kilmės molekulių, todėl daugelis fermentų turi tris komponentus vienu metu. Pavyzdys yra fosfokinazė – fermentas, užtikrinantis fosfato grupės perkėlimą iš ATP molekulės.
Kur susidaro ketvirtinė b altymo molekulės struktūra?
Polipeptidinė grandinė pradedama sintetinti ląstelės ribosomose, tačiau tolesnis b altymo brendimas vyksta kitose organelėse. Naujai suformuota molekulė turi patekti į transporto sistemą, kurią sudaro branduolinė membrana, ER, Golgi aparatas ir lizosomos.
Erdvinės b altymo struktūros komplikacija atsiranda endoplazminiame tinkle, kur susidaro ne tik įvairių tipų ryšiai (vandenilio, disulfidiniai, hidrofobiniai, tarpmolekuliniai, joniniai), bet ir pridedamas kofermentas bei kofaktorius. Taip susidaro kvarterasb altymų struktūra.
Kai molekulė yra visiškai paruošta darbui, ji patenka arba į ląstelės citoplazmą, arba į Golgi aparatą. Pastaruoju atveju šie peptidai supakuojami į lizosomas ir transportuojami į kitus ląstelės skyrius.
Oligomerinių b altymų pavyzdžiai
Ketvirtinė struktūra – tai b altymų struktūra, skirta gyvam organizmui atlikti gyvybines funkcijas. Sudėtinga organinių molekulių konformacija visų pirma leidžia daryti įtaką daugelio medžiagų apykaitos procesų (fermentų) darbui.
Biologiškai svarbūs b altymai yra hemoglobinas, chlorofilas ir hemocianinas. Porfirino žiedas yra šių molekulių, kurių centre yra metalo jonas, pagrindas.
Hemoglobinas
Ketvirtinę hemoglobino b altymo molekulės struktūrą sudaro 4 rutuliukai, sujungti tarpmolekuliniais ryšiais. Centre yra porfinas su geležies jonais. B altymai pernešami eritrocitų citoplazmoje, kur jie užima apie 80 % viso citoplazmos tūrio.
Molekulės pagrindas yra hemas, kuris yra labiau neorganinis ir yra raudonos spalvos. Jis taip pat yra pagrindinis hemoglobino skilimo kepenyse produktas.
Visi žinome, kad hemoglobinas atlieka svarbią transportavimo funkciją – deguonies ir anglies dioksido pernešimą visame žmogaus organizme. Sudėtinga b altymo molekulės konformacija sudaro specialius aktyvius centrus, kurie gali sujungti atitinkamas dujas su hemoglobinu.
Kai susidaro b altymų-dujų kompleksas, susidaro vadinamasis oksihemoglobinas ir karbohemoglobinas. Tačiau yra dar vienasįvairių tokių asociacijų, kurios yra gana stabilios: karboksihemoglobinas. Tai b altymų ir anglies monoksido kompleksas, kurio stabilumas paaiškina uždusimo priepuolius ir per didelį toksiškumą.
Chlorofilas
Kitas ketvirtinės struktūros b altymų, kurių domeno ryšius jau palaiko magnio jonai, atstovas. Pagrindinė visos molekulės funkcija yra dalyvavimas augalų fotosintezės procesuose.
Yra įvairių tipų chlorofilų, kurie vienas nuo kito skiriasi porfirino žiedo radikalais. Kiekviena iš šių veislių pažymėta atskira lotyniškos abėcėlės raide. Pavyzdžiui, sausumos augalams būdingas chlorofilas a arba chlorofilas b, o dumbliuose taip pat yra kitų šio b altymo rūšių.
Hemocianinas
Ši molekulė yra hemoglobino analogas daugelyje žemesnių gyvūnų (nariuotakojų, moliuskų ir kt.). Pagrindinis b altymų, turinčių ketvirtinę molekulinę struktūrą, struktūros skirtumas yra cinko jonų buvimas vietoj geležies jonų. Hemocianinas yra melsvos spalvos.
Kartais žmonės susimąsto, kas nutiktų, jei žmogaus hemoglobiną pakeistume hemocianinu. Tokiu atveju sutrinka įprastas medžiagų, ypač aminorūgščių, kiekis kraujyje. Hemocianinas taip pat yra nestabilus, kad sudarytų kompleksą su anglies dioksidu, todėl „mėlynasis kraujas“turėtų tendenciją formuoti kraujo krešulius.
