Žodis „fermentas“turi lotyniškas šaknis. Išvertus tai reiškia „rūgštis“. Anglų kalboje vartojama sąvoka „fermentas“, kilusi iš graikiško termino, reiškiančio tą patį. Fermentai yra specializuoti b altymai. Jie susidaro ląstelėse ir turi savybę paspartinti biocheminių procesų eigą. Kitaip tariant, jie veikia kaip biologiniai katalizatoriai. Toliau panagrinėkime, kas sudaro fermentų veikimo specifiškumą. Specifiškumo rūšys taip pat bus aprašytos straipsnyje.
Bendrosios charakteristikos
Kai kurių fermentų katalizinis aktyvumas pasireiškia dėl daugelio neb altyminių junginių. Jie vadinami kofaktoriais. Jie skirstomi į 2 grupes: metalų jonus ir daugybę neorganinių medžiagų, taip pat kofermentus (organinius junginius).
Veiklos mechanizmas
Pagal savo cheminę prigimtį fermentai priklauso b altymų grupei. Tačiau, skirtingai nei pastarasis, nagrinėjamuose elementuose yra aktyvi svetainė. Tai unikalus aminorūgščių liekanų funkcinių grupių kompleksas. Jie yra griežtai orientuoti erdvėje dėl fermento tretinės arba ketvirtinės struktūros. Aktyviamecentre yra izoliuotos katalizinės ir substrato vietos. Pastaroji ir lemia fermentų specifiškumą. Substratas yra medžiaga, kurią veikia b altymas. Anksčiau buvo manoma, kad jų sąveika vykdoma „rakto į pilį“principu. Kitaip tariant, aktyvi vieta turi aiškiai atitikti substratą. Šiuo metu vyrauja kitokia hipotezė. Manoma, kad iš pradžių nėra tikslaus atitikimo, tačiau jis atsiranda medžiagų sąveikos metu. Antroji – katalizinė – vieta turi įtakos veiksmo specifiškumui. Kitaip tariant, tai lemia pagreitintos reakcijos pobūdį.
Pastatas
Visi fermentai skirstomi į vieno ir dviejų komponentų. Pirmųjų struktūra panaši į paprastų b altymų struktūrą. Juose yra tik amino rūgštys. Antroji grupė – b altymai – apima b altymines ir neb altymines dalis. Paskutinis yra kofermentas, pirmasis yra apofermentas. Pastarasis lemia fermento substrato specifiškumą. Tai yra, jis atlieka substrato vietos funkciją aktyviame centre. Atitinkamai, kofermentas veikia kaip katalizinė sritis. Tai susiję su veiksmo specifika. Vitaminai, metalai ir kiti mažos molekulinės masės junginiai gali veikti kaip kofermentai.
Katalizė
Bet kokia cheminė reakcija yra susijusi su sąveikaujančių medžiagų molekulių susidūrimu. Jų judėjimą sistemoje lemia potencialios laisvosios energijos buvimas. Cheminei reakcijai būtina, kad molekulės pereintųsąlyga. Kitaip tariant, jie turi turėti pakankamai jėgų pereiti energijos barjerą. Tai reiškia mažiausią energijos kiekį, kad visos molekulės taptų reaktyvios. Visi katalizatoriai, įskaitant fermentus, gali sumažinti energijos barjerą. Tai prisideda prie pagreitintos reakcijos eigos.
Koks yra fermentų specifiškumas?
Šis gebėjimas išreiškiamas tik tam tikros reakcijos pagreitėjimu. Fermentai gali veikti tą patį substratą. Tačiau kiekvienas iš jų paspartins tik tam tikrą reakciją. Reaktyvų fermento specifiškumą galima atsekti piruvato dehidrogenazės komplekso pavyzdžiu. Jame yra b altymų, kurie veikia PVK. Pagrindinės iš jų yra: piruvatdehidrogenazė, piruvatdekarboksilazė, acetiltransferazė. Pati reakcija vadinama oksidaciniu PVC dekarboksilinimu. Jo produktas yra aktyvioji acto rūgštis.
Klasifikacija
Yra šie fermentų specifiškumo tipai:
- Stereochemija. Jis išreiškiamas medžiagos gebėjimu paveikti vieną iš galimų substrato stereoizomerų. Pavyzdžiui, fumarato hidrotazė gali veikti fumaratą. Tačiau tai neturi įtakos cis izomerui – maleino rūgščiai.
- Absoliutus. Šio tipo fermentų specifiškumas išreiškiamas medžiagos gebėjimu paveikti tik konkretų substratą. Pavyzdžiui, sacharazė reaguoja tik su sacharoze, arginazė su argininu ir t. t.
- Giminė. Fermentų specifiškumas šiojeatvejis išreiškiamas medžiagos gebėjimu paveikti substratų grupę, turinčią to paties tipo ryšį. Pavyzdžiui, alfa-amilazė reaguoja su glikogenu ir krakmolu. Jie turi glikozidinio tipo ryšį. Tripsinas, pepsinas, chimotripsinas veikia daugelį peptidų grupės b altymų.
Temperatūra
Fermentai tam tikromis sąlygomis yra specifiški. Daugeliui jų optimali temperatūra yra + 35 … + 45 laipsnių. Kai medžiaga patalpinama į sąlygas, kuriose yra mažesnės normos, jos aktyvumas sumažės. Ši būsena vadinama grįžtamuoju inaktyvavimu. Kai temperatūra pakils, jo gebėjimai bus atstatyti. Verta pasakyti, kad esant tokioms sąlygoms, kai t yra didesnė už nurodytas reikšmes, taip pat įvyks inaktyvacija. Tačiau šiuo atveju jis bus negrįžtamas, nes jis nebus atkurtas, kai temperatūra nukris. Taip yra dėl molekulės denatūracijos.
pH įtaka
Molekulės krūvis priklauso nuo rūgštingumo. Atitinkamai, pH įtakoja aktyviosios vietos aktyvumą ir fermento specifiškumą. Optimalus rūgštingumo indeksas kiekvienai medžiagai yra skirtingas. Tačiau daugeliu atvejų tai yra 4-7. Pavyzdžiui, seilių alfa-amilazei optimalus rūgštingumas yra 6,8. Tuo tarpu yra keletas išimčių. Pavyzdžiui, optimalus pepsino rūgštingumas yra 1,5–2,0, chimotripsino ir tripsino – 8–9.
Koncentracija
Kuo daugiau fermentų, tuo greitesnis reakcijos greitis. PanašusTaip pat galima padaryti išvadą dėl substrato koncentracijos. Tačiau taikinio prisotinimo kiekis teoriškai nustatomas kiekvienai medžiagai. Su juo visus aktyvius centrus užims turimas substratas. Tokiu atveju fermento specifiškumas bus maksimalus, neatsižvelgiant į vėlesnį taikinių pridėjimą.
Reguliuojamos medžiagos
Juos galima suskirstyti į inhibitorius ir aktyvatorius. Abi šios kategorijos skirstomos į nespecifines ir specifines. Pastarojo tipo aktyvatoriai apima tulžies druskas (lipazei kasoje), chlorido jonus (alfa amilazei), druskos rūgštį (pepsinui). Nespecifiniai aktyvatoriai yra magnio jonai, kurie veikia kinazes ir fosfatazes, o specifiniai inhibitoriai yra galiniai profermentų peptidai. Pastarosios yra neaktyvios medžiagų formos. Jie aktyvuojami suskaidžius galinius peptidus. Jų specifiniai tipai atitinka kiekvieną atskirą profermentą. Pavyzdžiui, neaktyvioje formoje tripsinas gaminamas tripsinogeno pavidalu. Jo aktyvųjį centrą uždaro galinis heksapeptidas, kuris yra specifinis inhibitorius. Aktyvinimo procese jis yra atskiriamas. Dėl to atsidaro aktyvi tripsino vieta. Nespecifiniai inhibitoriai yra sunkiųjų metalų druskos. Pavyzdžiui, vario sulfatas. Jie sukelia junginių denatūravimą.
Slopinimas
Tai gali būti konkurencinga. Šis reiškinys išreiškiamas struktūriniu panašumu tarp inhibitoriaus ir substrato. Jie yraįsitraukti į kovą dėl bendravimo su aktyviuoju centru. Jei inhibitorių kiekis yra didesnis nei substrato, susidaro kompleksinis fermento inhibitorius. Pridėjus tikslinę medžiagą, santykis pasikeis. Dėl to inhibitorius bus išstumtas. Pavyzdžiui, sukcinatas veikia kaip sukcinato dehidrogenazės substratas. Inhibitoriai yra oksaloacetatas arba malonatas. Konkurencinga įtaka laikoma reakcijos produktais. Dažnai jie yra panašūs į substratus. Pavyzdžiui, gliukozės-6-fosfato produktas yra gliukozė. Substratas bus gliukozės-6 fosfatas. Nekonkurencinis slopinimas nereiškia medžiagų struktūrinio panašumo. Ir inhibitorius, ir substratas gali prisijungti prie fermento tuo pačiu metu. Tokiu atveju susidaro naujas junginys. Tai kompleksinis fermento substrato inhibitorius. Sąveikos metu aktyvusis centras blokuojamas. Taip yra dėl to, kad inhibitorius prisijungia prie AC katalizinės vietos. Pavyzdys yra citochromo oksidazė. Šiam fermentui deguonis veikia kaip substratas. Ciano rūgšties druskos yra citochromo oksidazės inhibitoriai.
Allosterinis reguliavimas
Kai kuriais atvejais, be aktyvaus centro, kuris lemia fermento specifiškumą, yra dar viena grandis. Tai allosterinis komponentas. Jei prie jo prisijungia to paties pavadinimo aktyvatorius, fermento efektyvumas didėja. Jei inhibitorius reaguoja su alosteriniu centru, medžiagos aktyvumas atitinkamai mažėja. Pavyzdžiui, adenilato ciklazė irguanilato ciklazė yra alosterinio tipo fermentai.
